<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<article xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:noNamespaceSchemaLocation="JATS-archive-oasis-article1-4.xsd" article-type="research-article" dtd-version="1.4" xml:lang="ru">
  <front>
    <journal-meta>
      <journal-title-group>
        <journal-title>Журнал Научное обозрение. Биологические науки</journal-title>
      </journal-title-group>
      <issn>2500-3399</issn>
      <publisher>
        <publisher-name>Общество с ограниченной ответственностью "Издательский Дом "Академия Естествознания"</publisher-name>
      </publisher>
    </journal-meta>
    <article-meta>
      <article-id pub-id-type="publisher-id">ART-419</article-id>
      <title-group>
        <article-title>ХРОМАТО-МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ АНТИМИКРОБНЫХ ПЕПТИДОВ ИЗ КУЛЬТУРЫ LACTOBACILLUS PLANTARUM 8РА-3</article-title>
      </title-group>
      <contrib-group>
        <contrib contrib-type="author" corresp="yes">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Соболева</surname>
              <given-names>А.В.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Soboleva</surname>
              <given-names>A.V.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>Россия (199004</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff2535ae10"/>
        </contrib>
        <contrib contrib-type="author">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Колобов</surname>
              <given-names>А.А.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Kolobov</surname>
              <given-names>A.A.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>Россия (199004</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff2535ae10"/>
        </contrib>
        <contrib contrib-type="author">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Гришина</surname>
              <given-names>Т.В.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Grishina</surname>
              <given-names>T.V.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>Россия (199004</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff2535ae10"/>
        </contrib>
      </contrib-group>
      <aff id="aff2535ae10">
        <institution xml:lang="ru">ФГБОУ ВПО Санкт-Петербургский Государственный Университет</institution>
        <institution xml:lang="en">Saint-Petersburg State University</institution>
      </aff>
      <pub-date date-type="pub" iso-8601-date="2015-01-01">
        <day>01</day>
        <month>01</month>
        <year>2015</year>
      </pub-date>
      <issue>1</issue>
      <fpage>149</fpage>
      <lpage>149</lpage>
      <permissions>
        <license xlink:href="https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/">
          <license-p>This is an open-access article distributed under the terms of the CC BY 4.0 license.</license-p>
        </license>
      </permissions>
      <self-uri content-type="url" hreflang="ru">https://science-biology.ru/ru/article/view?id=419</self-uri>
      <abstract xml:lang="ru" lang-variant="original" lang-source="author">
        <p>Для работы был отобран штамм лактобактерий L. plantarum 8PA-3, проявляющий наивысшую антагони¬стическую активность в отношении большинства тест-культур. Низкомолекулярные антимикробные пептиды экстрагировали из культуры L. plantarum 8PA-3 кислотной экстракцией и ультрафильтрацией. Фракционирова¬ние группы низкомолекулярных полипептидов осуществляли катионообменной хроматографией и обращенно- фазовой высокоэффективной жидкостной хроматографией. Определение антимикробной активности выделен¬ных фракций проводили методом радиальной диффузии белков и пептидов в агарозном геле и методом overlay. Спектр катионных пептидов и чистоту полученных препаратов оценивали электрофоретическими методами в кислых и денатурирующих условиях. Хромато-масс-спектрометрический анализ фракции пептидов с молеку¬лярной массой до 10 кДа и обладающих антимикробной активностью показал наличие пептидов с молекуляр¬ной массой: 2089,1 Да; 2112,9 Да; 2293,3 Да; 4845,8 Да.</p>
      </abstract>
      <abstract xml:lang="en" lang-variant="translation" lang-source="translator">
        <p>The mostly potent against standard test-cultures strain L. plantarum 8PA-3 was chosen for purification and characterization of antimicrobial peptides. Low-molecular weight antimicrobial peptides were extracted from culture L. plantarum 8PA-3 using low-pH extraction and ultrafiltration. Fractionation of peptides were performed using cation-exchnge chromatography and reverse-phase high performance liquid chromatography. For testing antimicrobial activity of peptide fractions were used radial diffusion and overlay methods. Spectrum of cationic peptides and the purity of these samples was evaluated using acidic acid electrophoresis and electrophoresis in denaturing conditions. During LC-MS analysis of mostly active fraction of peptides (molecular weights 1 - 10 kDa) were found some peptides with MW: 2089,1 Da; 2112,9 Da; 2293,3 Da and 4845,8 Da.</p>
      </abstract>
    </article-meta>
  </front>
</article>
