Гришкова М.В.
1
1 Федеральное государственное учреждение наук Институт Биоорганической химии им. Академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Впервые шапероны и их функции в процессе фолдинга были изучены на примере белков Escherichia coli GroEL и GroES. За последние несколько лет было проведено большое количество исследований, направленных на изучение структурных и функциональных особенностей молекулярного шаперона GroEL. Согласно последним данным, GroEL взаимодействует с ненативными белками, предотвращая их неправильное сворачивание и агрегацию. Предполагается, что этот процесс состоит из трёх стадий: вначале GroEL захватывает полипептидную цепь, затем образуются связи между GroES и АТФ, после этого белок оказывается внутри шаперона и происходит фолдинг данного белка. После гидролиза АТФ в раствор высвобождается полипептид. В обзоре обобщены сведения о строении и функциях молекулярного шаперона GroEL.
Библиографическая ссылка
Гришкова М.В. СТРУКТУРНЫЕ И ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ШАПЕРОНА GROEL // Научное обозрение. Биологические науки. – 2014. – № 1. – С. 48-49;URL: https://science-biology.ru/ru/article/view?id=45 (дата обращения: 23.11.2024).
Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»
(Высокий импакт-фактор РИНЦ, тематика журналов охватывает все научные направления)
«Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований»
ИФ РИНЦ = 0,593
«Международный журнал экспериментального образования»
ИФ РИНЦ = 0,425
«Научное Обозрение. Биологические Науки»
ИФ РИНЦ = 0,400
«Научное Обозрение. Медицинские Науки»
ИФ РИНЦ = 0,801
«Научное Обозрение. Экономические Науки»
ИФ РИНЦ = 0,871
«Научное Обозрение. Педагогические Науки»
ИФ РИНЦ = 0,733
«Научное Обозрение. Технические Науки»
ИФ РИНЦ = 0,695
«European journal of natural history»
ИФ РИНЦ = 0,301